Protéines

Les protéines sont des substances naturelles macromoléculaires constituées d'une chaîne d'acides aminés liés par une liaison peptidique. Le rôle le plus important de ces composés est la régulation des réactions chimiques dans l'organisme (rôle enzymatique). De plus, ils remplissent des fonctions protectrices, hormonales, structurelles, nutritionnelles, énergétiques.

Par structure, les protéines sont divisées en simples (protéines) et complexes (protéides). La quantité de résidus d'acides aminés dans les molécules est différente : la myoglobine est de 140, l'insuline est de 51, ce qui explique le poids moléculaire élevé du composé (Mr), qui varie de 10 000 à 3 000 000 Dalton.

Les protéines représentent 17 % du poids humain total : 10 % sont la peau, 20 % sont le cartilage, les os et 50 % sont les muscles. Malgré le fait que le rôle des protéines et des protéides n'ait pas été étudié en profondeur aujourd'hui, le fonctionnement du système nerveux, la capacité de croître, de reproduire le corps, le flux des processus métaboliques au niveau cellulaire sont directement liés à l'activité des acides aminés acides.

Histoire de découverte

Le processus d'étude des protéines trouve son origine au XVIIIe siècle, lorsqu'un groupe de scientifiques dirigé par le chimiste français Antoine François de Furcroix a étudié l'albumine, la fibrine et le gluten. À la suite de ces études, les protéines ont été résumées et isolées dans une classe distincte.

En 1836, pour la première fois, Mulder proposa un nouveau modèle de la structure chimique des protéines basé sur la théorie des radicaux. Il est resté généralement accepté jusque dans les années 1850. Le nom moderne de la protéine - protéine - le composé reçu en 1838. Et à la fin du XVIe siècle, le scientifique allemand A. Kossel a fait une découverte sensationnelle: il est arrivé à la conclusion que les acides aminés sont les principaux éléments structurels du "éléments de construction". Cette théorie a été prouvée expérimentalement au début du XVIe siècle par le chimiste allemand Emil Fischer.

En 1926, un scientifique américain, James Sumner, au cours de ses recherches, découvre que l'enzyme uréase produite dans l'organisme appartient aux protéines. Cette découverte a fait une percée dans le monde de la science et a conduit à la prise de conscience de l'importance des protéines pour la vie humaine. En 1949, un biochimiste anglais, Fred Sanger, a dérivé expérimentalement la séquence d'acides aminés de l'hormone insuline, ce qui a confirmé la justesse de penser que les protéines sont des polymères linéaires d'acides aminés.

Dans les années 1960, pour la première fois sur la base de la diffraction des rayons X, les structures spatiales des protéines au niveau atomique ont été obtenues. L'étude de ce composé organique de haut poids moléculaire se poursuit à ce jour.

Structure protéique

Les principales unités structurelles des protéines sont les acides aminés, constitués de groupes amino (NH2) et de résidus carboxyle (COOH). Dans certains cas, les radicaux nitrique-hydrogène sont associés à des ions carbone dont le nombre et la localisation déterminent les caractéristiques spécifiques des substances peptidiques. Dans le même temps, la position du carbone par rapport au groupe amino est soulignée dans le nom par un préfixe spécial : alpha, bêta, gamma.

Pour les protéines, les acides alpha-aminés agissent comme des unités structurelles, car seuls eux, lors de l'allongement de la chaîne polypeptidique, confèrent aux fragments de protéines une stabilité et une résistance supplémentaires. Les composés de ce type se retrouvent dans la nature sous deux formes : L et D (sauf pour la glycine). Les éléments du premier type font partie des protéines d'organismes vivants produits par les animaux et les plantes, et le second type fait partie des structures de peptides formés par synthèse non ribosomique chez les champignons et les bactéries.

Les blocs de construction des protéines sont liés entre eux par une liaison polypeptidique, qui est formée en liant un acide aminé au carboxyle d'un autre acide aminé. Les structures courtes sont généralement appelées peptides ou oligopeptides (poids moléculaire 3-400 daltons), et les longues, constituées de plus de 10 acides aminés, polypeptides. Le plus souvent, les chaînes protéiques contiennent 000 à 50 résidus d'acides aminés, et parfois 100 à 400. Les protéines forment des structures spatiales spécifiques en raison d'interactions intramoléculaires. On les appelle des conformations protéiques.

Il existe quatre niveaux d'organisation des protéines :

1. Le primaire est une séquence linéaire de résidus d'acides aminés liés entre eux par une forte liaison polypeptidique.
2. Secondaire - l'organisation ordonnée des fragments de protéines dans l'espace en une conformation en spirale ou pliée.
3. Tertiaire - un moyen de pose spatiale d'une chaîne polypeptidique hélicoïdale, en repliant la structure secondaire en boule.
4. Quaternaire - protéine collective (oligomère), formée par l'interaction de plusieurs chaînes polypeptidiques de structure tertiaire.

La forme de la structure de la protéine est divisée en 3 groupes:

• fibrillaire;
• globulaire;
• membrane.

Le premier type de protéines est constitué de molécules filiformes réticulées qui forment des fibres durables ou des structures en couches. Étant donné que les protéines fibrillaires se caractérisent par une résistance mécanique élevée, elles remplissent des fonctions protectrices et structurelles dans l'organisme. Les représentants typiques de ces protéines sont les kératines capillaires et les collagènes tissulaires.

Les protéines globulaires consistent en une ou plusieurs chaînes polypeptidiques pliées en une structure ellipsoïdale compacte. Ceux-ci comprennent des enzymes, des composants de transport sanguin et des protéines tissulaires.

Les composés membranaires sont des structures polypeptidiques qui sont intégrées dans la coquille des organites cellulaires. Ces composés remplissent la fonction de récepteurs, transmettant les molécules nécessaires et les signaux spécifiques à travers la surface.

À ce jour, il existe une grande variété de protéines, déterminées par le nombre de résidus d'acides aminés qu'elles contiennent, la structure spatiale et la séquence de leur emplacement.

Cependant, pour le fonctionnement normal du corps, seuls 20 acides alpha-aminés de la série L sont nécessaires, dont 8 ne sont pas synthétisés par le corps humain.

PROPRIETES physiques et chimiques

La structure spatiale et la composition en acides aminés de chaque protéine déterminent ses propriétés physicochimiques caractéristiques.

Les protéines sont des solides qui forment des solutions colloïdales lorsqu'elles interagissent avec l'eau. Dans les émulsions aqueuses, les protéines sont présentes sous forme de particules chargées, car la composition comprend des groupements polaires et ioniques (–NH2, –SH, –COOH, –OH). La charge d'une molécule de protéine dépend du rapport des résidus carboxyle (–COOH), amine (NH) et du pH du milieu. Fait intéressant, la structure des protéines d'origine animale contient plus d'acides aminés dicarboxyliques (glutamique et aspartique), ce qui détermine leur potentiel négatif dans les solutions aqueuses.

Certaines substances contiennent une quantité importante d'acides diaminés (histidine, lysine, arginine), de sorte qu'elles se comportent dans les liquides comme des cations protéiques. Dans les solutions aqueuses, le composé est stable en raison de la répulsion mutuelle des particules de charges similaires. Cependant, une modification du pH du milieu entraîne une modification quantitative des groupements ionisés de la protéine.

Dans un environnement acide, la décomposition des groupes carboxyle est supprimée, ce qui entraîne une diminution du potentiel négatif de la particule protéique. Dans les alcalis, au contraire, l'ionisation des résidus d'amine ralentit, ce qui entraîne une diminution de la charge positive de la protéine.

À un certain pH, appelé point isoélectrique, la dissociation alcaline est équivalente à acide, à la suite de quoi les particules de protéines s'agrègent et se précipitent. Pour la plupart des peptides, cette valeur se situe dans un environnement légèrement acide. Cependant, il existe des structures avec une nette prédominance des propriétés alcalines. Cela signifie que la majeure partie des protéines se replie dans un environnement acide et une petite partie dans un environnement alcalin.

Au point isoélectrique, les protéines sont instables en solution et, par conséquent, coagulent facilement lorsqu'elles sont chauffées. Lorsqu'un acide ou un alcali est ajouté à la protéine précipitée, les molécules sont rechargées, après quoi le composé se dissout à nouveau. Cependant, les protéines ne conservent leurs propriétés caractéristiques qu'à certains paramètres de pH du milieu. Si les liaisons qui maintiennent la structure spatiale de la protéine sont en quelque sorte détruites, la conformation ordonnée de la substance est déformée, à la suite de quoi la molécule prend la forme d'une bobine chaotique aléatoire. Ce phénomène s'appelle la dénaturation.

La modification des propriétés de la protéine entraîne l'impact de facteurs chimiques et physiques : température élevée, irradiation ultraviolette, agitation vigoureuse, association avec des précipitants protéiques. À la suite de la dénaturation, le composant perd son activité biologique, les propriétés perdues ne sont pas restituées.

Les protéines donnent de la couleur au cours des réactions d'hydrolyse. Lorsque la solution peptidique est combinée avec du sulfate de cuivre et de l'alcali, une couleur lilas apparaît (réaction biuret), lorsque les protéines sont chauffées dans de l'acide nitrique - une teinte jaune (réaction xantoprotéine), lors de l'interaction avec une solution de nitrate de mercure - couleur framboise (Milon réaction). Ces études sont utilisées pour détecter des structures protéiques de différents types.

Types de protéines pouvant être synthétisées dans l'organisme

La valeur des acides aminés pour le corps humain ne peut être sous-estimée. Ils jouent le rôle de neurotransmetteurs, ils sont nécessaires au bon fonctionnement du cerveau, fournissent de l'énergie aux muscles et contrôlent l'adéquation de la performance de leurs fonctions avec des vitamines et des minéraux.

L'importance principale de la connexion est d'assurer le développement et le fonctionnement normaux du corps. Les acides aminés produisent des enzymes, des hormones, de l'hémoglobine, des anticorps. La synthèse des protéines dans les organismes vivants est constante.

Cependant, ce processus est suspendu si les cellules manquent d'au moins un acide aminé essentiel. La violation de la formation des protéines entraîne des troubles digestifs, un ralentissement de la croissance, une instabilité psycho-émotionnelle.

La plupart des acides aminés sont synthétisés dans le corps humain dans le foie. Cependant, il existe de tels composés qui doivent nécessairement venir quotidiennement avec de la nourriture.

Cela est dû à la répartition des acides aminés dans les catégories suivantes :

• irremplaçable;
• semi-remplaçable ;
• remplaçable.

Chaque groupe de substances a des fonctions spécifiques. Considérez-les en détail.

Les acides aminés essentiels

Une personne n'est pas capable de produire par elle-même des composés organiques de ce groupe, mais ils sont nécessaires pour maintenir sa vie.

Par conséquent, ces acides aminés ont acquis le nom «essentiel» et doivent être régulièrement fournis de l'extérieur avec de la nourriture. La synthèse des protéines sans ce matériau de construction est impossible. En conséquence, le manque d'au moins un composé entraîne des troubles métaboliques, une diminution de la masse musculaire, du poids corporel et un arrêt de la production de protéines.

Les acides aminés les plus importants pour le corps humain, en particulier pour les sportifs et leur importance.

1. Valin. C'est un composant structurel d'une protéine à chaîne ramifiée (BCAA). C'est une source d'énergie, participe aux réactions métaboliques de l'azote, restaure les tissus endommagés et régule la glycémie. La valine est nécessaire à la circulation du métabolisme musculaire, à une activité mentale normale. Utilisé dans la pratique médicale en association avec la leucine, l'isoleucine pour le traitement du cerveau, du foie, blessé à la suite d'une intoxication par la drogue, l'alcool ou la drogue du corps.
2. Leucine et Isoleucine. Réduire la glycémie, protéger les tissus musculaires, brûler les graisses, servir de catalyseurs pour la synthèse de l'hormone de croissance, restaurer la peau et les os. La leucine, comme la valine, est impliquée dans les processus d'approvisionnement énergétique, ce qui est particulièrement important pour maintenir l'endurance du corps pendant les entraînements exténuants. De plus, l'isoleucine est nécessaire à la synthèse de l'hémoglobine.
3. Thréonine. Il prévient la dégénérescence graisseuse du foie, participe au métabolisme des protéines et des graisses, à la synthèse du collagène, de l'élasthanne, à la création du tissu osseux (émail). L'acide aminé augmente l'immunité, la sensibilité du corps aux maladies ARVI. La thréonine se trouve dans les muscles squelettiques, le système nerveux central, le cœur, soutenant leur travail.
4. Méthionine. Il améliore la digestion, participe au traitement des graisses, protège le corps des effets nocifs des radiations, réduit les manifestations de toxicose pendant la grossesse et est utilisé pour traiter la polyarthrite rhumatoïde. L'acide aminé est impliqué dans la production de taurine, cystéine, glutathion, qui neutralisent et éliminent les substances toxiques du corps. La méthionine aide à réduire les niveaux d'histamine dans les cellules chez les personnes allergiques.
5. Tryptophane. Stimule la libération de l'hormone de croissance, améliore le sommeil, réduit les effets nocifs de la nicotine, stabilise l'humeur, sert à la synthèse de la sérotonine. Le tryptophane dans le corps humain est capable de se transformer en niacine.
6. Lysine. Participe à la production d'albumines, d'enzymes, d'hormones, d'anticorps, à la réparation des tissus et à la formation de collagène. Cet acide aminé fait partie de toutes les protéines et est nécessaire pour réduire le niveau de triglycérides dans le sérum sanguin, la formation osseuse normale, l'absorption complète du calcium et l'épaississement de la structure capillaire. La lysine a un effet antiviral, supprimant le développement d'infections respiratoires aiguës et d'herpès. Il augmente la force musculaire, soutient le métabolisme de l'azote, améliore la mémoire à court terme, l'érection, la libido. Grâce à ses propriétés positives, l'acide 2,6-diaminohexanoïque aide à maintenir le cœur en bonne santé, prévient le développement de l'athérosclérose, de l'ostéoporose et de l'herpès génital. La lysine en association avec la vitamine C, la proline prévient la formation des lipoprotéines, qui provoquent l'obstruction des artères et entraînent des pathologies cardiovasculaires.
7. Phénylalanine. Supprime l'appétit, réduit la douleur, améliore l'humeur, la mémoire. Dans le corps humain, la phénylalanine est capable de se transformer en tyrosine, un acide aminé indispensable à la synthèse des neurotransmetteurs (dopamine et noradrénaline). En raison de la capacité du composé à traverser la barrière hémato-encéphalique, il est souvent utilisé pour traiter les maladies neurologiques. De plus, l'acide aminé est utilisé pour lutter contre les foyers blancs de dépigmentation de la peau (vitiligo), la schizophrénie et la maladie de Parkinson.

Le manque d'acides aminés essentiels dans le corps humain conduit à:

• retard de croissance;
• violation de la biosynthèse de la cystéine, des protéines, des reins, de la thyroïde, du système nerveux ;
• démence;
• perte de poids;
• phénylcétonurie;
• réduction de l'immunité et des taux d'hémoglobine dans le sang ;
• trouble de la coordination.

Lors de la pratique d'un sport, la déficience des unités structurelles ci-dessus réduit les performances sportives, augmentant le risque de blessure.

Sources alimentaires d'acides aminés essentiels

Le tableau est basé sur des données tirées de la United States Agricultural Library – USA National Nutrient Database.

Semi-remplaçable

Les composés appartenant à cette catégorie ne peuvent être produits par l'organisme que s'ils sont partiellement alimentés en nourriture. Chaque variété d'acides semi-essentiels remplit des fonctions spécifiques qui ne peuvent pas être remplacées.

Considérez leurs types.

1. Arginine. C'est l'un des acides aminés les plus importants du corps humain. Il accélère la guérison des tissus endommagés, abaisse le taux de cholestérol et est nécessaire pour maintenir la santé de la peau, des muscles, des articulations et du foie. L'arginine augmente la formation de lymphocytes T, qui renforcent le système immunitaire, agit comme une barrière, empêchant l'introduction d'agents pathogènes. De plus, l'acide aminé favorise la détoxification du foie, abaisse la tension artérielle, ralentit la croissance des tumeurs, résiste à la formation de caillots sanguins, augmente la puissance et améliore les vaisseaux sanguins. Participe au métabolisme de l'azote, à la synthèse de la créatine et est indiqué pour les personnes qui souhaitent perdre du poids et gagner de la masse musculaire. L'arginine se trouve dans le liquide séminal, le tissu conjonctif de la peau et l'hémoglobine. La carence du composé dans le corps humain est dangereuse pour le développement du diabète sucré, de l'infertilité chez l'homme, de la puberté retardée, de l'hypertension et de l'immunodéficience. Sources naturelles d'arginine : chocolat, noix de coco, gélatine, viande, produits laitiers, noix, blé, avoine, cacahuètes, soja.
2. Histidine. Inclus dans tous les tissus du corps humain, les enzymes. Participe à l'échange d'informations entre le système nerveux central et les services périphériques. L'histidine est nécessaire à une digestion normale, car la formation de suc gastrique n'est possible qu'avec sa participation. De plus, la substance prévient l'apparition de réactions allergiques auto-immunes. L'absence d'un composant provoque une perte auditive, augmente le risque de développer une polyarthrite rhumatoïde. L'histidine se trouve dans les céréales (riz, blé), les produits laitiers et la viande.
3. Tyrosine. Favorise la formation de neurotransmetteurs, réduit la douleur de la période prémenstruelle, contribue au fonctionnement normal de tout l'organisme, agit comme un antidépresseur naturel. L'acide aminé réduit la dépendance aux stupéfiants et à la caféine, aide à contrôler l'appétit et sert de composant initial pour la production de dopamine, de thyroxine et d'épinéphrine. Dans la synthèse des protéines, la tyrosine remplace partiellement la phénylalanine. De plus, il est nécessaire à la synthèse des hormones thyroïdiennes. La carence en acides aminés ralentit les processus métaboliques, abaisse la tension artérielle, augmente la fatigue. La tyrosine se trouve dans les graines de citrouille, les amandes, les flocons d'avoine, les cacahuètes, le poisson, les avocats et le soja.
4. Cystine. On le trouve dans la bêta-kératine - la principale protéine structurelle des cheveux, des ongles et de la peau. L'acide aminé est absorbé sous forme de N-acétylcystéine et est utilisé dans le traitement de la toux du fumeur, du choc septique, du cancer et de la bronchite. La cystine maintient la structure tertiaire des peptides, des protéines et agit également comme un puissant antioxydant. Il lie les radicaux libres destructeurs, les métaux toxiques, protège les cellules des rayons X et de l'exposition aux radiations. L'acide aminé fait partie de la somatostatine, de l'insuline, de l'immunoglobuline. La cystine peut être obtenue à partir des aliments suivants : brocoli, oignons, produits à base de viande, œufs, ail, poivrons rouges.

Une caractéristique distinctive des acides aminés semi-essentiels est la possibilité de leur utilisation par le corps pour former des protéines au lieu de la méthionine, la phénylalanine.

Interchangeable

Les composés organiques de cette classe peuvent être produits par le corps humain indépendamment, couvrant les besoins minimaux des organes et systèmes internes. Les acides aminés remplaçables sont synthétisés à partir des produits métaboliques et de l'azote absorbé. Pour reconstituer la norme quotidienne, ils doivent être quotidiennement dans la composition des protéines avec de la nourriture.

Considérez quelles substances appartiennent à cette catégorie:

1. Alanine. Utilisé comme source d'énergie, élimine les toxines du foie, accélère la conversion du glucose. Empêche la dégradation du tissu musculaire due au cycle de l'alanine, présenté sous la forme suivante : glucose – pyruvate – alanine – pyruvate – glucose. Grâce à ces réactions, le composant de construction de la protéine augmente les réserves d'énergie, prolongeant la durée de vie des cellules. L'excès d'azote pendant le cycle de l'alanine est éliminé du corps dans l'urine. De plus, la substance stimule la production d'anticorps, assure le métabolisme des acides, des sucres et améliore l'immunité. Sources d'alanine : produits laitiers, avocats, viande, volaille, œufs, poisson.
2. Glycine. Participe à la construction musculaire, à la synthèse hormonale, augmente le niveau de créatine dans le corps, favorise la conversion du glucose en énergie. Le collagène est composé à 30% de glycine. La synthèse cellulaire est impossible sans la participation de ce composé. En effet, si les tissus sont endommagés, sans glycine, le corps humain ne pourra pas cicatriser les plaies. Les sources d'acides aminés sont : le lait, les haricots, le fromage, le poisson, la viande.
3. Glutamine. Après la conversion du composé organique en acide glutamique, il pénètre la barrière hémato-encéphalique et agit comme un carburant pour le fonctionnement du cerveau. L'acide aminé élimine les toxines du foie, augmente les niveaux de GABA, maintient le tonus musculaire, améliore la concentration et participe à la production de lymphocytes. Les préparations de L-glutamine sont couramment utilisées en musculation pour prévenir la dégradation musculaire en transportant l'azote vers les organes, en éliminant l'ammoniac toxique et en augmentant les réserves de glycogène. La substance est utilisée pour soulager les symptômes de fatigue chronique, améliorer le fond émotionnel, traiter la polyarthrite rhumatoïde, l'ulcère peptique, l'alcoolisme, l'impuissance, la sclérodermie. Les leaders dans la teneur en glutamine sont le persil et les épinards.
4. Carnitine. Lie et élimine les acides gras du corps. L'acide aminé améliore l'action des vitamines E, C, réduit l'excès de poids, réduit la charge sur le cœur. Dans le corps humain, la carnitine est produite à partir de la glutamine et de la méthionine dans le foie et les reins. Il appartient aux types suivants : D et L. La plus grande valeur pour le corps est la L-carnitine, qui augmente la perméabilité des membranes cellulaires aux acides gras. Ainsi, l'acide aminé augmente l'utilisation des lipides, ralentit la synthèse des molécules de triglycérides dans le dépôt de graisse sous-cutané. Après la prise de carnitine, l'oxydation des lipides augmente, le processus de perte de tissu adipeux se déclenche, qui s'accompagne de la libération d'énergie stockée sous forme d'ATP. La L-carnitine améliore la création de lécithine dans le foie, abaisse le taux de cholestérol et prévient l'apparition de plaques d'athérosclérose. Malgré le fait que cet acide aminé n'appartient pas à la catégorie des composés essentiels, l'apport régulier de la substance empêche le développement de pathologies cardiaques et vous permet d'atteindre une longévité active. N'oubliez pas que le niveau de carnitine diminue avec l'âge, les personnes âgées doivent donc tout d'abord introduire en plus un complément alimentaire dans leur alimentation quotidienne. De plus, la majeure partie de la substance est synthétisée à partir des vitamines C, B6, méthionine, fer, lysine. L'absence de l'un de ces composés provoque une carence en L-carnitine dans le corps. Sources naturelles d'acides aminés : volaille, jaunes d'œufs, citrouille, graines de sésame, agneau, fromage cottage, crème sure.
5. Asparagine. Nécessaire à la synthèse de l'ammoniac, au bon fonctionnement du système nerveux. L'acide aminé se trouve dans les produits laitiers, les asperges, le lactosérum, les œufs, le poisson, les noix, les pommes de terre, la viande de volaille.
6. L'acide aspartique. Participe à la synthèse de l'arginine, de la lysine, de l'isoleucine, à la formation d'un carburant universel pour le corps - l'adénosine triphosphate (ATP), qui fournit de l'énergie aux processus intracellulaires. L'acide aspartique stimule la production de neurotransmetteurs, augmente la concentration de nicotinamide adénine dinucléotide (NADH), nécessaire au maintien du fonctionnement du système nerveux et du cerveau. Le composé est synthétisé indépendamment, tandis que sa concentration dans les cellules peut être augmentée en incluant les produits suivants dans l'alimentation : canne à sucre, lait, bœuf, viande de volaille.
7. Acide glutamique. C'est le neurotransmetteur excitateur le plus important de la moelle épinière. Le composé organique est impliqué dans le mouvement du potassium à travers la barrière hémato-encéphalique dans le liquide céphalo-rachidien et joue un rôle majeur dans le métabolisme des triglycérides. Le cerveau est capable d'utiliser le glutamate comme carburant. Le besoin de l'organisme en apport supplémentaire d'acides aminés augmente avec l'épilepsie, la dépression, l'apparition précoce des cheveux gris (jusqu'à 30 ans), les troubles du système nerveux. Sources naturelles d'acide glutamique : noix, tomates, champignons, fruits de mer, poisson, yaourt, fromage, fruits secs.
8. Proline Stimule la synthèse du collagène, est nécessaire à la formation du tissu cartilagineux, accélère les processus de guérison. Sources de proline : œufs, lait, viande. Il est conseillé aux végétariens de prendre un acide aminé avec des suppléments nutritionnels.
9. Serine. Régule la quantité de cortisol dans les tissus musculaires, participe à la synthèse des anticorps, des immunoglobulines, de la sérotonine, favorise l'absorption de la créatine, joue un rôle dans le métabolisme des graisses. La sérine soutient le fonctionnement normal du système nerveux central. Les principales sources alimentaires d'acides aminés : chou-fleur, brocoli, fruits à coque, œufs, lait, soja, koumiss, bœuf, blé, cacahuètes, viande de volaille.

Ainsi, les acides aminés sont impliqués dans le déroulement de toutes les fonctions vitales du corps humain. Avant d'acheter des compléments alimentaires, il est recommandé de consulter un spécialiste. Malgré le fait que la prise de médicaments contenant des acides aminés, bien qu'elle soit considérée comme sûre, peut aggraver les problèmes de santé cachés.

Types de protéines par origine

Aujourd'hui, on distingue les types de protéines suivants : œuf, lactosérum, légume, viande, poisson.

Considérez la description de chacun d'eux.

1. Œuf. Considérée comme la référence parmi les protéines, toutes les autres protéines sont classées par rapport à elle car elle a la plus haute digestibilité. La composition du jaune comprend l'ovomucoïde, l'ovomucine, la lysocine, l'albumine, l'ovoglobuline, la coalbumine, l'avidine et l'albumine est le composant protéique. Les œufs de poule crus sont déconseillés aux personnes souffrant de troubles digestifs. Cela est dû au fait qu'ils contiennent un inhibiteur de l'enzyme trypsine, qui ralentit la digestion des aliments, et de la protéine avidine, qui fixe la vitamine H vitale. Le composé résultant n'est pas absorbé par l'organisme et est excrété. Par conséquent, les nutritionnistes insistent sur l'utilisation du blanc d'œuf uniquement après un traitement thermique, qui libère le nutriment du complexe biotine-avidine et détruit l'inhibiteur de la trypsine. Les avantages de ce type de protéines : il a un taux d'absorption moyen (9 grammes par heure), une composition élevée en acides aminés, aide à réduire le poids corporel. Les inconvénients des protéines d'œuf de poule comprennent leur coût élevé et leur allergénicité.
2. Lactosérum de lait. Les protéines de cette catégorie ont le taux de dégradation le plus élevé (10-12 grammes par heure) parmi les protéines entières. Après avoir pris des produits à base de lactosérum, dans la première heure, le niveau de peptides et d'acides aminés dans le sang augmente considérablement. Dans le même temps, la fonction de formation d'acide de l'estomac ne change pas, ce qui élimine la possibilité de formation de gaz et de perturbation du processus digestif. La composition du tissu musculaire humain en termes de teneur en acides aminés essentiels (valine, leucine et isoleucine) est la plus proche de la composition des protéines de lactosérum. Ce type de protéine abaisse le cholestérol, augmente la quantité de glutathion, a un faible coût par rapport aux autres types d'acides aminés. Le principal inconvénient de la protéine de lactosérum est l'absorption rapide du composé, ce qui fait qu'il est conseillé de le prendre avant ou immédiatement après l'entraînement. La principale source de protéines est le lactosérum doux obtenu lors de la fabrication des fromages présure. Distinguer concentré, isolat, hydrolysat de protéines de lactosérum, caséine. La première des formes obtenues ne se distingue pas par une grande pureté et contient des graisses, du lactose, qui stimulent la formation de gaz. Le niveau de protéines qu'il contient est de 35 à 70%. Pour cette raison, le concentré de protéines de lactosérum est la forme la moins chère de bloc de construction dans les cercles de nutrition sportive. L'isolat est un produit avec un niveau de purification plus élevé, il contient 95% de fractions protéiques. Cependant, des fabricants peu scrupuleux trichent parfois en proposant un mélange d'isolat, de concentré, d'hydrolysat comme protéine de lactosérum. Par conséquent, la composition du supplément doit être soigneusement vérifiée, dans laquelle l'isolat doit être le seul composant. L'hydrolysat est le type de protéine de lactosérum le plus cher, qui est prêt pour une absorption immédiate et pénètre rapidement dans les tissus musculaires. La caséine, lorsqu'elle pénètre dans l'estomac, se transforme en un caillot qui se divise pendant longtemps (4 à 6 grammes par heure). En raison de cette propriété, les protéines sont incluses dans les préparations pour nourrissons, car elles pénètrent dans le corps de manière stable et uniforme, tandis qu'un flux intense d'acides aminés entraîne des déviations dans le développement du bébé.
3. Légume. Malgré le fait que les protéines contenues dans ces produits sont incomplètes, en combinaison les unes avec les autres, elles forment une protéine complète (la meilleure combinaison est légumineuses + céréales). Les principaux fournisseurs de matériaux de construction d'origine végétale sont les produits à base de soja qui combattent l'ostéoporose, saturent le corps en vitamines E, B, phosphore, fer, potassium, zinc. Lorsqu'elles sont consommées, les protéines de soja abaissent le taux de cholestérol, résolvent les problèmes associés à l'élargissement de la prostate et réduisent le risque de développer des néoplasmes malins dans le sein. Il est indiqué pour les personnes souffrant d'intolérance aux produits laitiers. Pour la production d'additifs, on utilise de l'isolat de soja (contient 90% de protéines), du concentré de soja (70%), de la farine de soja (50%). Le taux d'absorption des protéines est de 4 grammes par heure. Les inconvénients de l'acide aminé comprennent: l'activité œstrogénique (pour cette raison, le composé ne doit pas être pris par les hommes à fortes doses, car un dysfonctionnement de la reproduction peut survenir), la présence de trypsine, qui ralentit la digestion. Plantes contenant des phytoestrogènes (composés non stéroïdiens de structure similaire aux hormones sexuelles féminines) : lin, réglisse, houblon, trèfle rouge, luzerne, raisin rouge. Les protéines végétales se trouvent également dans les légumes et les fruits (choux, grenades, pommes, carottes), les céréales et les légumineuses (riz, luzerne, lentilles, graines de lin, avoine, blé, soja, orge), les boissons (bière, bourbon). Souvent dans le sport Le régime utilise des protéines de pois. Il s'agit d'un isolat hautement purifié contenant la plus grande quantité d'arginine, un acide aminé (8,7 % par gramme de protéine) par rapport au lactosérum, au soja, à la caséine et à l'œuf. De plus, la protéine de pois est riche en glutamine, lysine. La quantité de BCAA qu'il contient atteint 18%. Fait intéressant, la protéine de riz améliore les avantages de la protéine de pois hypoallergénique, utilisée dans l'alimentation des crudivores, des athlètes et des végétariens.
4. Viande. La quantité de protéines qu'il contient atteint 85%, dont 35% sont des acides aminés irremplaçables. La protéine de viande se caractérise par une teneur nulle en matières grasses, a un haut niveau d'absorption.
5. Poisson. Ce complexe est recommandé pour une utilisation par une personne ordinaire. Mais il est extrêmement indésirable pour les athlètes d'utiliser des protéines pour couvrir leurs besoins quotidiens, car l'isolat de protéines de poisson se décompose en acides aminés 3 fois plus longtemps que la caséine.

Ainsi, pour perdre du poids, gagner de la masse musculaire, lorsque l'on travaille sur le relief il est recommandé d'utiliser des protéines complexes. Ils fournissent une concentration maximale d'acides aminés immédiatement après la consommation.

Les athlètes obèses sujets à la formation de graisse devraient préférer 50 à 80 % de protéines lentes aux protéines rapides. Leur principal spectre d'action vise la nutrition à long terme des muscles.

L'absorption de la caséine est plus lente que celle des protéines de lactosérum. De ce fait, la concentration d'acides aminés dans le sang augmente progressivement et se maintient à un niveau élevé pendant 7 heures. Contrairement à la caséine, la protéine de lactosérum est absorbée beaucoup plus rapidement dans le corps, ce qui crée la plus forte libération du composé sur une courte période (une demi-heure). Par conséquent, il est recommandé de le prendre pour prévenir le catabolisme des protéines musculaires immédiatement avant et immédiatement après l'exercice.

Une position intermédiaire est occupée par le blanc d'œuf. Pour saturer le sang immédiatement après l'effort et maintenir une forte concentration en protéines après les exercices de musculation, son apport doit être associé à un isolat de lactosérum, bientôt un acide aminé. Ce mélange de trois protéines élimine les défauts de chaque composant, combine toutes les qualités positives. Le plus compatible avec la protéine de soja de lactosérum.

Valeur pour l'homme

Le rôle que jouent les protéines dans les organismes vivants est si important qu'il est presque impossible de considérer chaque fonction, mais nous soulignerons brièvement les plus importantes d'entre elles.

1. Protecteur (physique, chimique, immunitaire). Les protéines protègent le corps des effets nocifs des virus, des toxines, des bactéries, déclenchant le mécanisme de synthèse des anticorps. Lorsque des protéines protectrices interagissent avec des substances étrangères, l'action biologique des agents pathogènes est neutralisée. De plus, les protéines sont impliquées dans le processus de coagulation du fibrinogène dans le plasma sanguin, ce qui contribue à la formation d'un caillot et au blocage de la plaie. Pour cette raison, en cas de dommages à la couverture corporelle, la protéine protège le corps contre la perte de sang.
2. catalytique. Toutes les enzymes, les soi-disant catalyseurs biologiques, sont des protéines.
3. Le transport. Le principal transporteur d'oxygène est l'hémoglobine, une protéine du sang. De plus, d'autres types d'acides aminés en cours de réaction forment des composés avec des vitamines, des hormones, des graisses, assurant leur livraison aux cellules, aux organes internes et aux tissus.
4. Nutritif. Les protéines dites de réserve (caséine, albumine) sont les sources de nourriture pour la formation et la croissance du fœtus dans l'utérus.
5. Hormonale. La plupart des hormones du corps humain (adrénaline, norépinéphrine, thyroxine, glucagon, insuline, corticotropine, somatotropine) sont des protéines.
6. Construire la kératine - le principal composant structurel des cheveux, le collagène - le tissu conjonctif, l'élastine - les parois des vaisseaux sanguins. Les protéines du cytosquelette donnent forme aux organites et aux cellules. La plupart des protéines structurales sont filamenteuses.
7. Moteur. L'actine et la myosine (protéines musculaires) sont impliquées dans la relaxation et la contraction des tissus musculaires. Les protéines régulent la traduction, l'épissage, l'intensité de la transcription des gènes, ainsi que le processus de mouvement cellulaire à travers le cycle. Les protéines motrices sont responsables du mouvement du corps, du mouvement des cellules au niveau moléculaire (cils, flagelles, leucocytes), du transport intracellulaire (kinésine, dynéine).
8. Signal. Cette fonction est assurée par des cytokines, des facteurs de croissance, des protéines hormonales. Ils transmettent des signaux entre organes, organismes, cellules, tissus.
9. Récepteur. Une partie du récepteur protéique reçoit un signal gênant, l'autre réagit et favorise les changements conformationnels. Ainsi, les composés catalysent une réaction chimique, se lient à des molécules médiatrices intracellulaires, servent de canaux ioniques.

En plus des fonctions ci-dessus, les protéines régulent le niveau de pH de l'environnement interne, agissent comme une source d'énergie de réserve, assurent le développement, la reproduction du corps, forment la capacité de penser.

En combinaison avec les triglycérides, les protéines participent à la formation des membranes cellulaires, les glucides à la production des secrets.

Synthèse des protéines

La synthèse des protéines est un processus complexe qui se déroule dans les particules ribonucléoprotéiques de la cellule (ribosomes). Les protéines sont transformées à partir d'acides aminés et de macromolécules sous le contrôle d'informations cryptées dans les gènes (dans le noyau cellulaire).

Chaque protéine est constituée de résidus enzymatiques, qui sont déterminés par la séquence nucléotidique du génome qui code pour cette partie de la cellule. Étant donné que l'ADN est concentré dans le noyau cellulaire et que la synthèse des protéines a lieu dans le cytoplasme, les informations du code de la mémoire biologique aux ribosomes sont transmises par un intermédiaire spécial appelé ARNm.

La biosynthèse des protéines se déroule en six étapes.

1. Transfert d'informations de l'ADN vers l'i-ARN (transcription). Dans les cellules procaryotes, la réécriture du génome commence par la reconnaissance d'une séquence nucléotidique d'ADN spécifique par l'enzyme ARN polymérase.
2. Activation des acides aminés. Chaque "précurseur" d'une protéine, utilisant l'énergie ATP, est lié par des liaisons covalentes avec une molécule d'ARN de transport (ARN-t). Dans le même temps, l'ARN-t est constitué de nucléotides séquentiellement connectés - les anticodons, qui déterminent le code génétique individuel (triplet-codon) de l'acide aminé activé.
3. Liaison des protéines aux ribosomes (initiation). Une molécule d'i-ARN contenant des informations sur une protéine spécifique est liée à une petite particule de ribosome et à un acide aminé initiateur attaché à l'ARN-t correspondant. Dans ce cas, les macromolécules de transport correspondent mutuellement au triplet i-ARN, qui signale le début de la chaîne protéique.
4. Allongement de la chaîne polypeptidique (allongement). L'accumulation de fragments de protéines se produit par addition séquentielle d'acides aminés à la chaîne, transportés vers le ribosome à l'aide d'ARN de transport. A ce stade, la structure finale de la protéine est formée.
5. Arrêter la synthèse de la chaîne polypeptidique (terminaison). L'achèvement de la construction de la protéine est signalé par un triplet spécial d'ARNm, après quoi le polypeptide est libéré du ribosome.
6. Pliage et transformation des protéines. Pour adopter la structure caractéristique du polypeptide, il coagule spontanément, formant sa configuration spatiale. Après synthèse sur le ribosome, la protéine subit une modification chimique (traitement) par les enzymes, notamment la phosphorylation, l'hydroxylation, la glycosylation et la tyrosine.

Les protéines nouvellement formées contiennent à la fin des fragments de polypeptides, qui agissent comme des signaux qui dirigent les substances vers la zone d'influence.

La transformation des protéines est contrôlée par des gènes opérateurs qui, avec les gènes structuraux, forment un groupe enzymatique appelé opéron. Ce système est contrôlé par des gènes régulateurs à l'aide d'une substance spéciale qu'ils synthétisent, si nécessaire. L'interaction de cette substance avec l'opérateur conduit au blocage du gène de contrôle et, par conséquent, à la terminaison de l'opéron. Le signal pour reprendre le fonctionnement du système est la réaction de la substance avec les particules inductrices.

Taux journalier

Comme vous pouvez le voir, les besoins du corps en protéines dépendent de l'âge, du sexe, de la condition physique et de l'exercice. Le manque de protéines dans les aliments entraîne une perturbation de l'activité des organes internes.

Échange dans le corps humain

Le métabolisme des protéines est un ensemble de processus qui reflètent l'activité des protéines dans l'organisme : digestion, dégradation, assimilation dans le tube digestif, ainsi que participation à la synthèse de nouvelles substances nécessaires au maintien de la vie. Étant donné que le métabolisme des protéines régule, intègre et coordonne la plupart des réactions chimiques, il est important de comprendre les principales étapes impliquées dans la transformation des protéines.

Le foie joue un rôle clé dans le métabolisme des peptides. Si l'organe de filtrage cesse de participer à ce processus, une issue fatale se produit après 7 jours.

La séquence du flux des processus métaboliques.

1. Désamination des acides aminés. Ce processus est nécessaire pour convertir les structures protéiques en excès en graisses et en glucides. Au cours des réactions enzymatiques, les acides aminés sont modifiés en acides céto correspondants, formant de l'ammoniac, un sous-produit de la décomposition. La désanimation de 90 % des structures protéiques se produit dans le foie et, dans certains cas, dans les reins. L'exception concerne les acides aminés à chaîne ramifiée (valine, leucine, isoleucine), qui subissent un métabolisme dans les muscles du squelette.
2. Formation d'urée. L'ammoniac, qui a été libéré lors de la désamination des acides aminés, est toxique pour le corps humain. La neutralisation de la substance toxique se produit dans le foie sous l'influence d'enzymes qui la transforment en acide urique. Après cela, l'urée pénètre dans les reins, d'où elle est excrétée avec l'urine. Le reste de la molécule, qui ne contient pas d'azote, est modifié en glucose, qui libère de l'énergie lorsqu'il se décompose.
3. Interconversions entre types remplaçables d'acides aminés. À la suite de réactions biochimiques dans le foie (amination réductrice, transamination d'acides céto, transformations d'acides aminés), la formation de structures protéiques remplaçables et conditionnellement essentielles, qui compensent leur manque dans l'alimentation.
4. Synthèse des protéines plasmatiques. Presque toutes les protéines sanguines, à l’exception des globulines, se forment dans le foie. Les plus importants d'entre eux et prédominants en termes quantitatifs sont les albumines et les facteurs de coagulation sanguine. Le processus de digestion des protéines dans le tube digestif se produit grâce à l'action séquentielle d'enzymes protéolytiques sur celles-ci pour donner aux produits de dégradation la capacité d'être absorbés dans le sang à travers la paroi intestinale.

La dégradation des protéines commence dans l'estomac sous l'influence du suc gastrique (pH 1,5-2), qui contient l'enzyme pepsine, qui accélère l'hydrolyse des liaisons peptidiques entre les acides aminés. Après cela, la digestion se poursuit dans le duodénum et le jéjunum, où pénètrent le suc pancréatique et intestinal (pH 7,2-8,2) contenant des précurseurs enzymatiques inactifs (trypsinogène, procarboxypeptidase, chymotrypsinogène, proélastase). La muqueuse intestinale produit l'enzyme entéropeptidase, qui active ces protéases. Des substances protéolytiques sont également contenues dans les cellules de la muqueuse intestinale, c'est pourquoi l'hydrolyse des petits peptides se produit après l'absorption finale.

À la suite de telles réactions, 95 à 97% des protéines sont décomposées en acides aminés libres, qui sont absorbés dans l'intestin grêle. Avec un manque ou une faible activité des protéases, les protéines non digérées pénètrent dans le gros intestin, où elles subissent des processus de décomposition.

Carence en protéines

Les protéines sont une classe de composés contenant de l'azote à haut poids moléculaire, un composant fonctionnel et structurel de la vie humaine. Considérant que les protéines sont responsables de la construction des cellules, des tissus, des organes, de la synthèse de l'hémoglobine, des enzymes, des hormones peptidiques, du cours normal des réactions métaboliques, leur absence dans l'alimentation entraîne une perturbation du fonctionnement de tous les systèmes de l'organisme.

Symptômes de carence en protéines :

• hypotension et dystrophie musculaire;
• invalidité;
• réduire l'épaisseur du pli cutané, en particulier sur le muscle triceps de l'épaule;
• perte de poids drastique;
• fatigue mentale et physique;
• gonflement (caché, puis évident);
• fraîcheur;
• une diminution de la turgescence cutanée, à la suite de quoi elle devient sèche, flasque, léthargique, ridée;
• détérioration de l'état fonctionnel des cheveux (chute, amincissement, sécheresse);
• diminution de l'appétit;
• une mauvaise cicatrisation;
• sensation constante de faim ou de soif;
• fonctions cognitives altérées (mémoire, attention);
• manque de gain de poids (chez les enfants).

N'oubliez pas que les signes d'une forme légère de carence en protéines peuvent être absents pendant une longue période ou peuvent être cachés.

Cependant, toute phase de carence protéique s'accompagne d'un affaiblissement de l'immunité cellulaire et d'une augmentation de la susceptibilité aux infections.

En conséquence, les patients souffrent plus souvent de maladies respiratoires, de pneumonie, de gastro-entérite et de pathologies des organes urinaires. Avec une pénurie prolongée de composés azotés, une forme grave de carence protéino-énergétique se développe, accompagnée d'une diminution du volume du myocarde, d'une atrophie du tissu sous-cutané et d'une dépression de l'espace intercostal.

Conséquences d'une forme sévère de carence en protéines :

• pouls lent;
• détérioration de l'absorption des protéines et d'autres substances due à une synthèse inadéquate des enzymes;
• diminution du volume cardiaque;
• anémie;
• violation de l'implantation des œufs;
• retard de croissance (chez les nouveau-nés);
• troubles fonctionnels des glandes endocrines;
• déséquilibre hormonal;
• états d'immunodéficience;
• exacerbation des processus inflammatoires due à une altération de la synthèse des facteurs protecteurs (interféron et lysozyme);
• diminution du rythme respiratoire.

Le manque de protéines dans l'apport alimentaire affecte particulièrement l'organisme des enfants: la croissance ralentit, la formation osseuse est perturbée, le développement mental est retardé.

Il existe deux formes de carence en protéines chez les enfants :

1. Folie (carence en protéines sèches). Cette maladie se caractérise par une atrophie sévère des muscles et du tissu sous-cutané (due à l'utilisation des protéines), un retard de croissance et une perte de poids. Parallèlement, les poches, explicites ou cachées, sont absentes dans 95% des cas.
2. Kwashiorkor (carence isolée en protéines). Au stade initial, l'enfant a de l'apathie, de l'irritabilité, de la léthargie. On note ensuite un retard de croissance, une hypotension musculaire, une dégénérescence graisseuse du foie et une diminution de la turgescence tissulaire. Parallèlement à cela, des œdèmes apparaissent, masquant la perte de poids, l'hyperpigmentation de la peau, la desquamation de certaines parties du corps et l'amincissement des cheveux. Souvent, avec le kwashiorkor, des vomissements, de la diarrhée, de l'anorexie et, dans les cas graves, un coma ou une stupeur surviennent, qui se terminent souvent par la mort.

Parallèlement à cela, les enfants et les adultes peuvent développer des formes mixtes de carence en protéines.

Raisons du développement d'une carence en protéines

Les raisons possibles du développement d'une carence en protéines sont:

• déséquilibre qualitatif ou quantitatif de la nutrition (régime, famine, menu pauvre en protéines, mauvaise alimentation);
• troubles métaboliques congénitaux des acides aminés;
• augmentation de la perte de protéines dans l'urine;
• manque prolongé d'oligo-éléments;
• violation de la synthèse des protéines due à des pathologies chroniques du foie;
• alcoolisme, toxicomanie;
• brûlures graves, saignements, maladies infectieuses;
• altération de l'absorption des protéines dans l'intestin.

La carence protéino-énergétique est de deux types : primaire et secondaire. Le premier trouble est dû à un apport insuffisant de nutriments dans le corps, et le second - une conséquence de troubles fonctionnels ou de la prise de médicaments qui inhibent la synthèse des enzymes.

Avec un stade léger et modéré de carence en protéines (primaire), il est important d'éliminer les causes possibles du développement de la pathologie. Pour ce faire, augmentez l'apport quotidien en protéines (proportionnellement au poids corporel optimal), prescrivez l'apport de complexes multivitaminés. En l'absence de dents ou de diminution de l'appétit, des mélanges de nutriments liquides sont également utilisés pour la sonde ou l'auto-alimentation. Si le manque de protéines est compliqué par la diarrhée, il est préférable que les patients donnent des formulations de yaourt. En aucun cas, il n'est recommandé de consommer des produits laitiers en raison de l'incapacité de l'organisme à transformer le lactose.

Les formes graves d'insuffisance secondaire nécessitent un traitement hospitalier, car des tests de laboratoire sont nécessaires pour identifier le trouble. Pour clarifier la cause de la pathologie, le niveau de récepteur soluble de l'interleukine-2 dans le sang ou de protéine C-réactive est mesuré. L'albumine plasmatique, les antigènes cutanés, le nombre total de lymphocytes et les lymphocytes T CD4+ sont également testés pour aider à confirmer les antécédents et déterminer le degré de dysfonctionnement fonctionnel.

Les principales priorités du traitement sont le respect d'un régime alimentaire contrôlé, la correction de l'équilibre hydrique et électrolytique, l'élimination des pathologies infectieuses, la saturation du corps en nutriments. Considérant qu'un manque secondaire de protéines peut empêcher la guérison de la maladie qui a provoqué son développement, dans certains cas, une nutrition parentérale ou par sonde est prescrite avec des mélanges concentrés. Dans le même temps, la thérapie vitaminique est utilisée à des doses deux fois supérieures aux besoins quotidiens d'une personne en bonne santé.

Si le patient souffre d'anorexie ou si la cause du dysfonctionnement n'a pas été identifiée, des médicaments qui augmentent l'appétit sont également utilisés. Pour augmenter la masse musculaire, l'utilisation de stéroïdes anabolisants est acceptable (sous la supervision d'un médecin). La restauration de l'équilibre protéique chez l'adulte se produit lentement, sur 6 à 9 mois. Chez les enfants, la période de récupération complète prend 3-4 mois.

N'oubliez pas que pour prévenir les carences en protéines, il est important d'inclure chaque jour des produits protéiques d'origine végétale et animale dans votre alimentation.

Dose excessive

La consommation d'aliments riches en protéines en excès a un impact négatif sur la santé humaine. Une surdose de protéines dans l'alimentation n'est pas moins dangereuse qu'un manque de protéines.

Symptômes caractéristiques d'un excès de protéines dans le corps:

• exacerbation des problèmes rénaux et hépatiques;
• perte d'appétit, respiration;
• augmentation de l'irritabilité nerveuse;
• flux menstruel abondant (chez les femmes);
• la difficulté de se débarrasser de l'excès de poids;
• problèmes avec le système cardiovasculaire;
• augmentation de la pourriture dans les intestins.

Vous pouvez déterminer la violation du métabolisme des protéines en utilisant le bilan azoté. Si la quantité d'azote absorbée et excrétée est égale, on dit que la personne a un bilan positif. Un bilan négatif indique un apport insuffisant ou une mauvaise absorption des protéines, ce qui conduit à la combustion de ses propres protéines. Ce phénomène sous-tend le développement de l'épuisement.

Un léger excès de protéines dans l'alimentation, nécessaire pour maintenir un bilan azoté normal, n'est pas nocif pour la santé humaine. Dans ce cas, les acides aminés en excès sont utilisés comme source d'énergie. Cependant, en l'absence d'activité physique pour la plupart des gens, un apport en protéines supérieur à 1,7 gramme pour 1 kilogramme de poids corporel aide à convertir l'excès de protéines en composés azotés (urée), le glucose, qui doit être excrété par les reins. Une quantité excessive du composant de construction entraîne la formation d'une réaction acide du corps, une augmentation de la perte de calcium. De plus, les protéines animales contiennent souvent des purines, qui peuvent se déposer dans les articulations, ce qui est un précurseur du développement de la goutte.

Une surdose de protéines dans le corps humain est extrêmement rare. Aujourd'hui, dans l'alimentation normale, les protéines de haute qualité (acides aminés) manquent cruellement.

F.A.Q.

Quels sont les avantages et les inconvénients des protéines animales et végétales ?

Le principal avantage des sources animales de protéines est qu'elles contiennent tous les acides aminés essentiels nécessaires à l'organisme, principalement sous une forme concentrée. Les inconvénients d'une telle protéine sont la réception d'une quantité excessive d'un composant de construction, qui est de 2 à 3 fois la norme quotidienne. De plus, les produits d'origine animale contiennent souvent des composants nocifs (hormones, antibiotiques, graisses, cholestérol), qui provoquent un empoisonnement du corps par des produits de décomposition, éliminent le «calcium» des os, créent une charge supplémentaire sur le foie.

Les protéines végétales sont bien absorbées par l'organisme. Ils ne contiennent pas les ingrédients nocifs qui viennent avec les protéines animales. Cependant, les protéines végétales ne sont pas sans inconvénients. La plupart des produits (à l'exception du soja) sont combinés avec des graisses (dans les graines), contiennent un ensemble incomplet d'acides aminés essentiels.

Quelle protéine est la mieux absorbée par le corps humain ?

1. Oeuf, le degré d'absorption atteint 95 - 100%.
2. Lait, fromage – 85 – 95 %.
3. Viande, poisson – 80 – 92 %.
4. Soja – 60 – 80 %.
5. Céréales – 50 – 80 %.
6. Haricot – 40 – 60 %.

Cette différence est due au fait que le tube digestif ne produit pas les enzymes nécessaires à la dégradation de tous les types de protéines.

Quelles sont les recommandations pour l'apport en protéines?

1. Couvrir les besoins quotidiens de l'organisme.
2. Assurez-vous que différentes combinaisons de protéines accompagnent les aliments.
3. Ne pas abuser de la consommation de quantités excessives de protéines sur une longue période.
4. Ne mangez pas d'aliments riches en protéines le soir.
5. Combiner des protéines d'origine végétale et animale. Cela améliorera leur absorption.
6. Pour les athlètes avant l'entraînement pour surmonter des charges élevées, il est recommandé de boire un shake protéiné riche en protéines. Après les cours, gainer aide à reconstituer les réserves de nutriments. Le supplément sportif augmente le niveau de glucides et d'acides aminés dans le corps, stimulant la récupération rapide des tissus musculaires.
7. Les protéines animales devraient représenter 50 % de l'alimentation quotidienne.
8. Pour éliminer les produits du métabolisme des protéines, il faut beaucoup plus d'eau que pour la décomposition et la transformation des autres composants alimentaires. Pour éviter la déshydratation, vous devez boire 1,5 à 2 litres de liquide non gazeux par jour. Pour maintenir l'équilibre eau-sel, il est recommandé aux athlètes de consommer 3 litres d'eau.

Combien de protéines peut-on digérer à la fois ?

Parmi les partisans de l'alimentation fréquente, il existe une opinion selon laquelle pas plus de 30 grammes de protéines peuvent être absorbés par repas. On pense qu'un volume plus important charge le tube digestif et qu'il n'est pas en mesure de faire face à la digestion du produit. Cependant, ce n'est rien de plus qu'un mythe.

Le corps humain en une seule séance est capable de surmonter plus de 200 grammes de protéines. Une partie de la protéine ira participer aux processus anabolisants ou SMP et sera stockée sous forme de glycogène. La principale chose à retenir est que plus les protéines pénètrent dans le corps, plus elles seront digérées longtemps, mais toutes seront absorbées.

Une quantité excessive de protéines entraîne une augmentation des dépôts de graisse dans le foie, une excitabilité accrue des glandes endocrines et du système nerveux central, améliore les processus de décomposition et a un effet négatif sur les reins.

Conclusion

Les protéines font partie intégrante de toutes les cellules, tissus, organes du corps humain. Les protéines sont responsables des fonctions régulatrices, motrices, de transport, énergétiques et métaboliques. Les composés sont impliqués dans l'absorption des minéraux, des vitamines, des graisses, des glucides, augmentent l'immunité et servent de matériau de construction pour les fibres musculaires.

Un apport quotidien suffisant en protéines (voir Tableau n°2 « Besoin humain en protéines ») est la clé du maintien de la santé et du bien-être tout au long de la journée.